Fassisi-tag

Fassisi hat im Rahmen eines 2jährigen Forschungsprojektes mit Partnern die nächste Generation von Lateral-Flow Testsystemen entwickelt, unter Verwendung der patentierten Strep-tag Technologie.

 

Unter Verwendung dieser Technologie können höchstmögliche Sensitivitäten und Spezifitäten mit Lateral Flow Tests erreicht werden.





Wie funktioniert der Fassisi-tag

Der Fassisi-Tag wird in einem Immuno-Sandwich-Assay eingesetzt.

 

Technischer Hintergrund zum Fassisi-tag

Das Strep-tag-System ist seit Anfang der 90er – Jahre eine anerkannte, Methode, die in der affinitäts-chromatographischen Aufreinigung von Proteinen erfolgreich eingesetzt wird.

 

Die Strep-tag-Technik hat ihren Ursprung in der starken Bindungsaffinität der Proteine Streptavidin und Biotin: Streptavidin wird von dem Bakterium Streptmyces avidinii produziert und besitzt eine außerordentlich hohe Bindungsaffinität zu Vitamin D (Biotin). Diese hohe Bindungsaffinität zwischen Streptavidin und Biotin wird bereits seit Jahrzehnten routinemäßiges in der Biotechnologie zur Detektion und Signalverstärkung in Enzyme-linked-immuno-assays (ELISA) eingesetzt.

 

Seit Anfang der 90er-Jahre wurde dieses System optimiert und aus den Bindungspartnern Biotin - Steptavidin wurden die Peptide (Strep-tag)-(Strep-Tactin).

 

Strep-tag ist das synthetische Peptid des Biotin, das aus acht Aminosäure besteht und eine außerordentlich starke Bindungsaffinität zu Strep-Tactin, dem synthetischen Derivat des Streptavidin, aufweist. Strep-tag kann sowohl an das N-, als auch an das C-terminale Ende von Proteinen gekoppelt werden, ohne deren biologischen Eigenschaften zu verändern. Diese außerordentlich starke Bindung zwischen Strep-tag und Strep-Tactin wird unter anderem genutzt, um Strep-tag gekoppelte, rekombinante Proteine, auch aus Zellgemischen vollständig und unter physiologischen Bedingungen, auf zu reinigen.

 

Der Fassisi-tag setzt diese Eigenschaften in einem Lateral-Flow-Assay um.