Fassisi-tag

Fassisi hat im Rahmen eines 2jährigen Forschungsprojektes mit Partnern die nächste Generation von Lateral-Flow Testsystemen entwickelt, unter Verwendung der patentierten Strep-tag Technologie.

 

Unter Verwendung dieser Technologie können höchstmögliche Sensitivitäten und Spezifitäten mit Lateral Flow Tests erreicht werden.





Wie funktioniert der Fassisi-tag

Der Fassisi-Tag wird in einem Immuno-Sandwich-Assay eingesetzt.

 

Technischer Hintergrund zum Fassisi-tag

Das Strep-tag-System ist seit Anfang der 90er – Jahre eine anerkannte, Methode, die in der affinitäts-chromatographischen Aufreinigung von Proteinen erfolgreich eingesetzt wird.

 

Die Strep-tag-Technik hat ihren Ursprung in der starken Bindungsaffinität der Proteine Streptavidin und Biotin: Streptavidin wird von dem Bakterium Streptmyces avidinii produziert und besitzt eine außerordentlich hohe Bindungsaffinität zu Biotin. Diese hohe Bindungsaffinität zwischen Streptavidin und Biotin wird bereits seit Jahrzehnten routinemäßiges in der Biotechnologie zur Detektion und Signalverstärkung in Enzyme-linked-immuno-assays (ELISA) eingesetzt.

 

Seit Anfang der 90er-Jahre wurde dieses System optimiert und aus den Bindungspartnern Biotin - Steptavidin wurden die Peptide (Strep-tag)-(Strep-Tactin).

 

Strep-tag ist das synthetische Peptid des Biotin, das aus acht Aminosäure besteht und eine außerordentlich starke Bindungsaffinität zu Strep-Tactin, dem synthetischen Derivat des Streptavidin, aufweist. Strep-tag kann sowohl an das N-, als auch an das C-terminale Ende von Proteinen gekoppelt werden, ohne deren biologischen Eigenschaften zu verändern. Diese außerordentlich starke Bindung zwischen Strep-tag und Strep-Tactin wird unter anderem genutzt, um Strep-tag gekoppelte, rekombinante Proteine, auch aus Zellgemischen vollständig und unter physiologischen Bedingungen, auf zu reinigen.

 

Der Fassisi-tag setzt diese Eigenschaften in einem Lateral-Flow-Assay um.